自考14204生物化学（食品工程）考试大纲

2025 年版 – 1 – 广西高等教育自学考试课程考试大纲课程名称：生物化学（食品工程） 课程代码：14204

第一部分

课程性质与课程目标

一、课程性质和特点

“生物化学（食品工程）”课程是高等教育自学考试食品科学与工程（专升本）专业的一门课程，是生命科学各分支学科共同的基础课程，其核心性质在于从分子水平解析生命现象的化学本质，揭示生物体在元素组成、分子结构、代谢通路及遗传机制上的共性规律。作为食品科学与工程专业最重要的专业基础课之一，本课程以化学理论和方法为核心工具，系统研究生物体的物质组成、生物大分子的结构与功能、物质代谢与能量代谢的调控机制，遗传信息的贮存、传递与表达过程，以及分子结构、代谢物、生物功能与复杂生命现象之间的内在联系。

课程以生物大分子结构与功能、代谢网络及遗传信息传递为主线， 帮助学生掌握生命现象的化学本质，理解生物体内分子机制与宏观生命活动的关系，为食品科学与工程专业发展提供理论支撑。同时，课程融合化学、生物学、食品科学等多学科知识，注重理论与实践结合， 服务食品加工、营养分析、功能食品开发等实践领域；关注代谢调控、 酶工程、基因表达等研究热点，结合现代生物技术发展趋势，培养学生解决复杂问题的能力，提升学生的创新思维与实践应用水平。

二、课程目标

通过本课程的学习，使学生达到：

1．掌握生物化学核心理论与概念，理解生物大分子的结构、性- 2 – 质及其功能机制，掌握主要代谢途径的调控规律与合成代谢关键节点， 掌握基因表达调控原理及生物工程应用基础，形成对生命现象分子机制的系统性认知。

2．掌握现代生物化学研究方法与技术，包括分子克隆、代谢通路分析、蛋白质纯化与功能鉴定、基因编辑等实验技术，培养严谨的科学思维与实验操作能力，为后续科研与实践应用奠定技术基础。

3．关注生物化学领域前沿动态，了解代谢调控、酶工程、合成生物学等热点研究方向，结合学科发展成果，拓展跨学科视野，增强理论联系实际的意识。

4．能够运用生物化学知识分析复杂问题，结合食品科学与工程等应用场景（如营养功能开发、食品加工优化、生物资源利用等）， 提出科学解决方案，培养创新思维与解决实际问题的实践能力。

三、课程重点

本课程的重点内容包括：蛋白质、核酸和酶的结构和功能，新陈代谢及生物氧化的基本规律，糖代谢、蛋白质的降解和氨基酸代谢、 核苷酸代谢及物质代谢的调控机制，DNA、RNA、蛋白质的生物合成及遗传信息传递的调控机制。

第二部分

考核目标本课程在考核目标中，按照识记、领会和应用三个层次规定其应达到的能力层次要求。三个能力层次是递进关系，各能力层次的含义如下：识记：能够识记生物化学的基本概念和理论，了解各类生化物质的结构、性质和功能基本知识和技能，识记生物化学基本实验方法和步骤。

领会：能够领会各类生化物质合成代谢基本途径与调控方法，理解基因表达调控和工程的基本理论，领会生物化学基本实验原理。

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应用：运用所学的生物化学基本理论、基本知识和基本技能，综合分析、判断和解决有关理论问题和实际问题。

第三部分

课程内容与考核要求

第一章 绪论

（本章不作考核要求）

第二章 蛋白质

通过本章学习，掌握蛋白质的化学组成、结构层次及其功能关系， 理解蛋白质分类、氨基酸特性、肽的生物学意义及蛋白质研究技术， 能够根据蛋白质的结构特点推断其功能，能设计简单实验方案分离纯化目标蛋白质，结合案例分析蛋白质的结构与功能异常的机制。

1．蛋白质的分类。根据形状和溶解度分类、根据化学组成分类、根据功能分类。

2．蛋白质的组成单位——氨基酸。氨基酸的结构通式、氨基酸的分类、氨基酸的理化性质。

3．肽。肽的结构、生物活性肽。

4．蛋白质的结构。蛋白质的一级结构、蛋白质的空间结构。

5．蛋白质结构与功能的关系。蛋白质一级结构与功能的关系、蛋白质构象与功能的关系。

6．蛋白质的性质与分离、分析技术。蛋白质的性质、蛋白质的分离和分析技术、蛋白质分子中氨基酸序列的确定。识记：蛋白质的分类，氨基酸的英文名称、缩写符号、结构式及理化性质；肽的结构及天然活性肽；蛋白质分子中的次级键，蛋白质各级结构的特征及意义。

– 4 – 领会：次级键在维系蛋白质空间构象中的作用，蛋白质结构与功能的关系，蛋白质生理功能及其对于生命活动的重要意义，蛋白质变性，蛋白质胶体性质，蛋白质分离纯化与鉴定原理。

应用：氨基酸的分离和分析鉴定，蛋白质分子中氨基酸序列测定，蛋白质含量测定，蛋白质分离纯化与鉴定，蛋白质功能与结构分析。

蛋白质分子的化学组成、各级结构特点，蛋白质结构与功能的关系，蛋白质的理化性质、分离纯化方法及各级结构的测定方法。

第三章 核酸

通过本章学习掌握核酸的化学组成、结构层次、功能特性及其研究技术，掌握核酸的分子结构与生物学功能的关系，理解DNA与RNA 在遗传信息存储、传递与表达中的核心作用，能够结合核酸结构分析其功能，具备综合分析与实验设计能力。

1．核酸的组成成分。戊糖、含氮碱、核苷、核苷酸。

2．核酸的一级结构。核酸的一级结构的概念及特点。

3．DNA 的二级结构。DNA 双螺旋结构模型的实验依据、DNA双螺旋结构模型的要点、DNA 二级结构的其他类型。

4．DNA 的高级结构。环状 DNA 的超螺旋结构、真核生物染色体的结构。

5．DNA 和基因组。基因和基因组的概念、病毒和细菌基因组的特点、真核生物基因组的特点。

6．RNA 的结构和功能。tRNA、rRNA、mRNA、hnRNA、snRNA、snoRNA、asRNA、RNAi 和非编码 RNA 的多样性概念、结构、功能。

7．核酸的性质和研究方法。一般理化性质、紫外吸收性质、核- 5 – 酸的稳定性、核酸的变性、核酸的复性、核酸分子杂交和 DNA 芯片、 DNA 的化学合成。

8．核酸的序列测定。链终止法测序技术、新一代高通量测序技术。识记：核苷酸的组成、结构及其理化性质，核酸的分子组成、分子结构，DNA 二级结构模型，DNA 的超级结构，基因组的概念，RNA 类型、结构特点及功能特性，核酸的理化性质。

领会：核酸结构与功能的关系，Chargaff 法则，病毒、细菌和真核生物基因组的特点，核酸结构的稳定性，核酸的变性及影响 Tm 值的因素，核酸的复性，核酸的分离提纯与定量测定方法和原理。

应用：分子杂交，DNA 芯片，Sanger 法测定核酸序列，新一代高通量核酸测序技术。

DNA 二级结构模型的要点及其生物学意义，理解病毒、细菌和真核生物基因组的差异及其进化意义，tRNA、mRNA、非编码 RNA 的结构与功能关系，熟练应用紫外吸收、分子杂交、DNA 芯片等技术，掌握 Sanger 法与高通量测序的原理及应用。

第四章 糖类

通过本章学习掌握糖类的化学组成、结构特征及其生物学功能， 掌握单糖、寡糖和多糖的分子结构与功能关系，理解糖复合物在细胞识别与信号传递中的作用，培养综合分析与实验设计能力。

1．单糖。单糖的构型、单糖的结构、单糖的构象。

2．重要单糖及其衍生物。

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3．寡糖。

4．多糖。淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、琼脂、壳多糖、右旋糖酐、糖胺聚糖。

5．糖复合物。糖蛋白与蛋白聚糖、糖脂与脂多糖。

6．糖类研究方法。

识记：糖分子概念、分类，糖的元素组成、化学本质，代表性单糖、寡糖和多糖的结构和功能，单糖构型、旋光性、分子结构、构象。

领会：糖的主要生理功能，糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂与脂多糖的结构与功能。

应用：多糖的提取，多糖的分离纯化，多糖的结构分析。

单糖的构型与结构，多糖的分类与功能。

第五章 脂质和生物膜

本章通过系统学习脂质的化学组成、结构特征及其在生物膜中的功能，掌握三酰甘油、脂肪酸、磷脂、鞘脂、类固醇等脂类分子的结构与功能关系，理解生物膜的组成、结构模型及其在细胞生命活动中的核心作用，培养综合分析与实验设计能力。

1．三酰甘油。三酰甘油的结构、三酰甘油的理化性质。

2．脂肪酸。脂肪酸的种类、脂肪酸的结构特点、必需脂肪酸、类二十碳烷。

3．磷脂。甘油磷脂的结构通式、几种重要的甘油磷脂。

4．鞘脂。鞘磷脂、鞘糖脂。

5．类固醇。

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6．生物膜。细胞中的膜系统、生物膜的化学组成、生物膜的结构、细胞膜的基本功能。识记：生物体内脂质的分类，三酰甘油、磷脂、鞘脂、类固醇的结构、分类、理化性质，细胞中的膜系统，生物膜的基本组成，生物膜的结构模型。

领会：脂质结构与功能的关系、饱和脂肪酸与不饱和脂肪酸对膜流动性的调节作用；必需脂肪酸的生理意义，生物膜模型。

应用：生物膜对细胞活动的调控作用。

甘油脂、磷脂以及脂肪酸特性，必需脂肪酸的生理意义，生物膜的流动镶嵌模型。

第六章 酶

通过本章学习掌握酶的化学本质、结构功能关系、催化机制及调控规律，掌握酶作为生物催化剂的核心特性与作用原理，理解酶促反应动力学及调节机制在生命活动中的意义，培养严谨的科学思维与实验创新能力。

1．酶的概念与特点。酶的概念、酶的特点。

2．酶的化学本质与组成。酶的化学本质、酶的化学组成、酶的类型。

3．酶的命名与分类。酶的命名、酶的分类。

4．酶的结构与功能。酶的活性部位和必需基团、同工酶。

5．酶的专一性。酶专一性的类型、酶专一性的学说。

6．酶的作用机制。酶与底物复合物的形成、酶具有高催化效率- 8 – 的分子机制、酶作用机制的实例。

7．酶促反应动力学。酶促反应速率的概念、底物浓度对酶促反应速率的影响、酶促反应的动力学方程式。

8．影响酶促反应速率的因素。抑制剂、温度、рН、激活剂。

9．酶活性的调节。酶活性的调节方式、酶的别构调控、可逆的共价修饰调节、酶原的激活、其他酶活性调节作用。

10．酶的研究方法与酶工程。酶活力的测定方法、酶的分离纯化、酶工程。识记：酶的概念，酶的特点，酶的组成，酶的命名和分类，酶的专一性类型，酶作用机制相关概念（过渡态、基态、活化能等），酶促反应速率概念，米氏方程、Vmax、Km 值、酶活力、酶活力单位、 酶的比活力。

领会：酶的化学本质，酶的活性部位和必需基团，同工酶的概念及特性，酶的专一性学说，酶与底物复合物的形成过程；酶具有高催化效率的分子机制，凝乳蛋白酶作用机制，影响酶促反应速率因素。

应用：酶促反应动力学，酶活性调节（别构调控、共价修饰、酶原激活）及其生物学意义，酶活力测定，酶的分离纯化，酶工程。

酶的专一性学说，酶作用机制，理解和应用酶促反应动力学，别构调控、共价修饰调控的原理及其应用。

第七章 维生素和辅酶

（本章不作考核要求）

第八章 新陈代谢总论与生物氧化

通过本章学习掌握新陈代谢的基本规律与生物氧化的核心机制，- 9 – 掌握能量代谢的核心原理（如 ATP 的合成与利用、高能化合物的储能功能）、生物氧化的分子过程（如呼吸链、氧化磷酸化），理解生命系统能量转换的精密性与创新性，培养严谨的科学思维与实验创新

1．新陈代谢总论。新陈代谢的研究方法、生物体内能量代谢的基本规律、高能化合物与 ATP 的作用、磷酸肌酸是高能磷酸键的贮存形式、辅酶 A 的递能作用。

2．生物氧化。生物氧化的特点、呼吸链的组成及电子传递顺序、氧化磷酸化作用、胞质中 NADH 的跨膜转运。识记：新陈代谢的基本概念、类型及其特点，生物体中的高能键与高能化合物的概念和种类，呼吸链的组成、各组分作用及其传递体的排列顺序，底物水平磷酸化和氧化磷酸化的概念，氧化磷酸化偶联部位及电子传递抑制剂的作用部位。

领会：新陈代谢的研究方法，生物体内能量代谢的基本规律， ATP 的结构特征及其自由能释放，ATP 重要生物学功能及系统的动态平衡，磷酸肌醇与辅酶 A 的生物学功能及作用机制，氧化磷酸化 （底物水平磷酸化、电子传递体系磷酸化、氧化磷酸化）作用机制， 呼吸链与 ATP 生成量的关系。

应用：氧化磷酸化的偶联，氧化磷酸化的抑制，NADH 的跨膜运输。

ATP 重要生物学功能及系统的动态平衡，生物体中的高能键与高能化合物作用机制与生理功能，电子传递链的组成、电子传递顺序及 ATP 合成的质子梯度驱动机制，NADH 跨膜转运过程及其生物学意- 10 –

第九章 糖代谢

通过本章学习掌握糖的分解与合成代谢的生化机制，掌握糖代谢各途径的核心反应（如糖酵解、三羧酸循环、糖异生）、关键酶与调控节点，理解糖代谢在能量供应、物质转化及代谢调控中的核心地位， 培养综合分析与实验设计能力。

1．多糖和低聚糖的酶促降解。淀粉与糖原的酶促水解、纤维素的酶促水解。

2．糖的分解代谢。糖酵解、糖的有氧分解、乙醛酸循环-柠檬酸循环支路、磷酸戊糖途径、葡糖醛酸代谢途径。

3．糖的合成代谢。糖原的合成、蔗糖的合成、淀粉的合成、糖异生作用。识记：淀粉、糖原及纤维素的酶促降解过程及作用机制，糖的各种分解代谢（糖酵解、糖的有氧分解、乙醛酸循环-柠檬酸循环支路、 磷酸戊糖途径、葡糖醛酸代谢）途径（包括物质代谢、能量代谢及其关键酶），糖的合成代谢（糖原的合成、蔗糖的合成、淀粉的合成、 糖异生作用）过程及其限速酶。

领会：糖的各种分解代谢的生理意义与调控机制，糖的合成代谢的生理意义与调控机制，糖酵解与三羧酸循环的衔接，磷酸戊糖途径与核苷酸合成的关系。

应用：糖的各种分解代谢途径的调节，糖合成的调节，糖代谢异常与疾病的关系。

糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径（包括物质代谢、能量代谢- 11 – 及其关键酶）及其调控，蔗糖合成、糖原合成、淀粉合成、糖异生途径及其调控。

第十章 脂质代谢

（本章不作考核要求）

第十一章 蛋白质的降解和氨基酸代谢

通过本章学习掌握蛋白质的降解与氨基酸代谢的生化机制，掌握蛋白质分解与氨基酸代谢的核心反应（如脱氨基作用、尿素循环、一碳单位代谢）、关键酶与调控节点，理解蛋白质与氨基酸在能量供应、 氮平衡及生物活性物质合成中的核心作用，培养综合分析与实验设计

1．蛋白质的酶促降解。细胞内蛋白质的降解、外源蛋白质的酶促降解。

2．氨基酸的分解代谢。氨基酸的脱氨基作用、氨基酸的脱羧基作用、氨的代谢去路、α-酮酸的代谢去路。

3．氨基酸合成代谢。氨基酸合成途径的类型、氨基酸代谢与一碳单位、氨基酸与某些重要生物活性物质的合成。识记：8 种人体必需氨基酸的种类，细蛋白质的酶促降解，氨基酸的分解代谢途径及典型转氨酶类型，氨的代谢去路，α-酮酸的代谢去路，生糖、生酮和生糖兼生酮氨基酸的种类，氨基酸合成途径六大类型，一碳单位概念及其来源，一些重要的氨基酸衍生物。

领会：氨基酸的分解代谢生理学意义，血氨的来源和去路，尿素循环的调控，尿素循环-三羧酸循环的偶联，生糖、生酮和生糖兼生酮氨基酸的生物学意义，脂肪族氨基酸的生物合成途径；芳香族氨基- 12 – 酸及组氨酸的生物合成途径；一碳单位在核苷酸合成中的作用。

应用：氨基酸的分解代谢的调控，氨的转运、尿素循环及其生理意义与调控，氨基酸生物合成的调控。

氨基酸的分解代谢（氧化脱氨、转氨与联合脱氨作用），氨的代谢去路（氨的转运、尿素循环、以酰胺形式储存），α-酮酸的代谢转化，氨基酸合成的六种途径，一碳单位的代谢。

第十二章 核苷酸代谢

通过本章学习掌握核苷酸的降解与合成代谢的生化机制，掌握核苷酸代谢的核心反应（如嘌呤与嘧啶核苷酸的分解、从头合成与补救合成、抗代谢物作用）、关键酶与调控节点，理解核苷酸在遗传信息传递、能量供应及辅酶功能中的核心作用，培养综合分析与实验设计

1．核酸的酶促降解。

2．核苷酸的分解。嘌呤核苷酸的分解、嘧啶核苷酸的分解。

3．核苷酸的生物合成。核苷酸生物合成的概况、嘌呤核苷酸的从头合成、嘧啶核苷酸的从头合成、三磷酸核苷的合成、脱氧核苷酸的合成、胸苷酸的合成、核苷酸的补救合成。

4．核苷酸生物合成的调节。嘌呤核苷酸生物合成的调控、嘧啶核苷酸生物合成的调控。

5．核苷酸合成的抗代谢物。嘌呤类似物、嘧啶类似物、核苷类似物、谷氨酰胺和天冬氨酸类似物、叶酸类似物。

6．辅酶核苷酸的生物合成。烟酰胺核苷酸的合成、黄素核苷酸的合成、辅酶 A 的合成。

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识记：嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸的分解代谢途径，嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸、三磷酸核苷、脱氧核苷酸、胸苷酸的生物合成途径，核苷酸的补救合成途径，常见的核苷酸合成抗代谢物，常见辅酶核苷酸的合成。

领会：核苷酸的生理功能，嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸代谢调控机理，从头合成与补救合成的互补性，终产物反馈抑制的生理意义，抗代谢物的作用机制。

应用：嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸生物合成的调控，核苷酸合成抗代谢物的应用，与核苷酸代谢异常相关的疾病。

嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸的分解代谢途径，嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸的合成代谢途径，嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸生物合成的调控。

第十三章 DNA 的生物合成通过本章学习掌握 DNA 复制的机制与调控规律，掌握 DNA 复制的核心反应（如半保留复制、逆转录作用、DNA 损伤修复）、关键酶与调控节点，理解 DNA 复制在遗传信息稳定传递、基因组完整性维持及生物技术应用中的核心作用，培养综合分析与实验设计能力。

1．DNA 复制的概况。DNA 的半保留复制、DNA 复制的起点和方式。

2．原核生物 DNA 的复制。参与原核生物 DNA 复制的酶和蛋白质、大肠杆菌 DNA 复制的起始、DNA 链的延伸、复制的终止。

3．真核生物 DNA 的复制。参与真核生物 DNA 复制的酶和蛋白质、真核生物 DNA 复制的过程、真核生物 DNA 复制的特点。

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4．逆转录作用。

5．DNA 的损伤与修复。DNA 损伤的产生、DNA 损伤的修复。

6．DNA 重组和克隆。DNA 重组、DNA 克隆和基因工程。识记：原核生物与真核生物的 DNA 生物复制过程、特点，参与DNA 复制的酶和蛋白质的种类和作用，逆转录过程，DNA 损伤、DNA 修复的基本过程，DNA 重组的类型及特点。

领会：掌握启动子的作用机理，真核生物与原核生物 DNA 复制的异同点，DNA 的损伤与修复的机理及生物学意义。

应用：DNA 克隆，基因工程，DNA 合成代谢调控。

DNA 复制过程与机制，参与 DNA 复制的酶和蛋白质的种类和作用；DNA 损伤与修复过程及机制，DNA 克隆，基因工程。

第十四章 RNA 的生物合成通过本章学习掌握 RNA 生物合成的生化机制与调控规律，熟悉 RNA 转录的核心反应（如原核与真核生物转录的差异、转录产物加工、RNA 复制）、关键酶与调控节点，理解 RNA 在遗传信息表达、 基因调控及生物技术中的核心作用，培养综合分析与实验设计能力。

1．RNA 生物合成的概况。

2．原核生物的转录。原核生物的 RNA 聚合酶、原核生物转录的起始、原核生物 RNA 链的延伸、原核生物转录的终止。

3．真核生物的转录。真核生物的 RNA 聚合酶、真核生物转录的过程、真核生物转录的终止。

4．原核生物和真核生物转录调控的特点。

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5．转录的选择性抑制。

6．转录产物的加工。内含子剪接的四种类型、rRNA 前体的加工、tRNA 前体的加工、mRNA 前体的加工、RNA 编辑、非编码 RNA 的转录及加工。

7．RNA 的复制。识记：原核生物与真核生物的 RNA 生物合成（转录）过程，RNA聚合酶的组成及特点，RNA 的转录后加工过程（内含子剪接、rRNA 前体的加工、tRNA 前体的加工、mRNA 前体的加工），病毒 RNA 的复制过程。

领会：RNA 聚合酶的作用机理，原核与真核转录的差异，原核生物和真核生物转录调控的特点，RNA 转录后加工修饰机制及其意应用：RNA 生物合成的选择性抑制，RNA 编辑，RNA 合成代谢调控。

原核与真核 RNA 聚合酶的差异，转录起始、延伸、终止的分子步骤，转录后加工过程。

第十五章 蛋白质的生物合成

通过本章学习掌握蛋白质合成的生化机制与调控规律，了解蛋白质合成的核心反应（如氨基酸活化、核糖体介导的肽链合成、翻译后加工）、关键分子与能量代谢，理解蛋白质合成在遗传信息表达、细胞功能构建及生物技术中的核心作用，培养综合分析与实验设计能力。

1．蛋白质合成体系。mRNA、核糖体、tRNA。

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2．蛋白质的合成过程。氨基酸的活化、活化氨基酸的转运、肽链合成的起始、肽链合成的延长、肽链合成的终止。

3．蛋白质合成后的加工。

4．蛋白质合成所需的能量。

5．蛋白质的定向转运。

6．蛋白质合成的抑制剂。

7．寡肽的生物合成。识记：参与翻译的主要生物大分子，密码子的概念与特点，蛋白质生物合成的过程，蛋白质合成后的加工类型及过程。

领会：mRNA、tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用，了解真核生物与原核生物的蛋白质生物合成过程的差异，蛋白质合成后加工的生理意义，信号肽与蛋白质的定向转运，蛋白质合成的抑制剂的作用机理。

应用：蛋白质合成抑制剂在蛋白质合成中的应用，蛋白质生物合成途径的调控，与蛋白质合成异常相关的疾病，生物体内蛋白质定向转运的应用。

蛋白质合成的核心步骤（氨基酸活化→转运→起始→延长→终止），蛋白质合成关键酶与因子功能，蛋白质合成后的加工与定向转运机制。

第十六章 物质代谢的调节控制

通过本章学习掌握物质代谢的多层次调节机制，了解代谢网络的动态平衡（如酶活性、基因表达、细胞与多细胞水平的协同调控）、 关键调节节点与整合机制，理解代谢调节在维持生命活动、适应环境- 17 – 变化及疾病防治中的核心作用，培养综合分析与系统思维能力。

1．物质代谢的相互联系。

2．分子水平的调节。酶活性的调节、基因表达的调节。

3．细胞水平的调节。

4．多细胞整体水平的调节。激素对代谢的调节、神经系统对代谢的调节。识记：代谢调节的不同类型，分子水平的不同调节类型、特点及相关概念，酶在真核细胞内的分布，多细胞整体水平的调节。

领会：糖、脂、蛋白质代谢的相互关系，酶的活性调节机理，原核生物与真核生物基因表达调节方式与原理，激素对多细胞生物的调节。

应用：酶活性调节在食品工程中的应用，操纵子模型的原理及在基因工程中的应用，激素信号失调与人体代谢失衡之间的联系。

糖、脂、蛋白质代谢的相互关系，不同水平的调节过程与机制（分子水平、细胞水平、整体水平）。

第四部分

关于大纲的说明与考核实施要求

一、课程

自学考试大纲的目的和作用课程自学考试大纲是根据专业自学考试计划的要求，结合自学考试的特点而确定。其目的是对个人自学、社会助学和课程考试命题进行指导和规定。

本课程自学考试大纲明确了课程学习的内容以及深度和广度，规定了课程自学考试的范围和标准。因此，它是自学者学习教材、掌握- 18 – 课程内容知识范围和程度的依据，也是自学考试命题的依据。

二、

本课程的自学教材《生物化学简明教程》（第 6 版），魏民、张丽萍、杨建雄主编， 高等教育出版社，2020 年版。

三、关于

自学要求和自学方法的指导学生在学习中须遵循以下学习方法：

生物化学课程概念密集、机制复杂、需记忆大量分子结构，建议：

1．采取主动记忆与复习策略，比如利用主动记忆与复习策略定期复习，利用顺口溜的方式串联记忆要点或相关概念等。将代谢通路与疾病机制、实验技术结合，形成系统性思维。

2．建立清晰的知识框架，比如绘制思维导图、制作代谢流程图以及进行对比归纳等。

3．生物化学需理解机制，而非单纯记忆。在系统论述有关基础理论的同时，要注意把理论运用于解决实际生产问题，加强分析问题和解决问题的能力。

4．高效获取学习资源，弥补自学盲点。观看 MOOC 平台（如Coursera、中国大学 MOOC）的生物化学课程，补充难点讲解。

5．通过小测验及课后习题等，检验学习效果，及时调整学习策略。

6．合理规划学习进度，避免临时抱佛脚。制定分阶段学习计划和每日学习计划。

四、对考核内容的说明

1．考试大纲与教材所体现的内容基本一致。教材中各章由若干个知识点组成，而大纲将考试内容分解成若干个知识点。因此，大纲列出的知识点属于考核范围内的重点内容，需要考生重点掌握；大纲明确不考核的章节（知识点）不作考核要求，考生可根据自身情况学习；大纲未列出的章节（知识点）属于一般内容，也在考核范围之内，- 19 – 考生仍需掌握。

2．在考试之日起 6 个月前，涉及本课程中的由全国人大及其常委会制定或修订的法律，国务院制定或修订的行政法规，行业主管部门制定或修订的规章，国家标准化管理委员会发布的新标准都将列入考试范围。

五、关于考试方式和试卷结构的说明

1．本课程的考试方式为闭卷，笔试，满分 100 分，60 分及格。

考试时间为 150 分钟。

2．本课程对考核要求中不同能力层次的考试分数比例识记︰领会︰应用，大致为 4︰4︰2。

3．要合理安排试题的难易程度，试题的难度可分为：易、较易、较难和难四个等级。

4．本课程考试命题的主要题型一般有单项选择题、判断题、填空题、名词解释题、简答题、论述题等。命题可根据考核需要，对试卷内容结构、题型结构及分值比例作适当调整。

附录题型举例

一、单项选择题

。在每小题列出的备选项中只有一项是最符合题目要求的，请将其选出。

1．以下属于非极性氨基酸的是A．脯氨酸 B．丝氨酸 C．苏氨酸 D．组氨酸

2．核苷酸的组成成分是A．戊糖、含氮碱基、核苷 B．己糖、含氮碱基、核苷 C．戊糖、含氮碱基、磷酸 D．己糖、含氮碱基、磷酸

二、判断题

。判断下列各题正误，正确的在答题卡相应位置涂“A”，错误的涂“B”。

3．生物膜中，磷脂分子脂肪酸链越长，不饱和程度越高，流动性越大。

三、填空题。

4．单糖的半缩醛羟基与非糖物质的羟基形成的化学键称为__________。

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四、名词解释题。

5．同化作用

五、简答题。

6．酶的专一性源于其与底物的特异性相互作用，请简述酶专一性的理论模型。

六、论述题。

7．红球菌（Rhodococcus spp．）来源的脱氢酶 KstD 因其高效的底物特异性及催化活性，被广泛应用于工业生产中药物中间体的合成。请结合基因工程策略，论述如何将 KstD 基因导入大肠杆菌（E． coli）中构建基因工程菌，设计合理的技术路线。